华中科技大学硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲
（科目代码：338）
第一部分 考试说明
一、评价目标
《生物化学》考试在重点考查生物化学基础知识、基本理论的基础上，考查考生理论联系实际的能力，能够说明、提出、分析和解决本学科中出现的现象和问题。
• 正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；
• 运用所掌握的基础理论知识和原理，解释生物化学现象，或就某一生物化学问题设计出实验方案；
• 能准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述。
二、考试形式和试卷结构
• 答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题；
• 答题时间：180分钟；
• 名词解释约占20％；填空题约占15％； 简答和计算约占40％； 分析论述约占25％。
第二部分 考查要点
一、氨基酸､ 肽和蛋白质
1.氨基酸—蛋白质的构件分子
蛋白质的水解，-氨基酸的一般结构
2.氨基酸的分类
常见的蛋白质氨基酸，不常见的蛋白质氨基酸，非蛋白质氨基酸
3.氨基酸的酸碱性质
氨基酸的解离，氨基酸的等电点
4.氨基酸的化学反应
-羧基参加的反应，-氨基参加的反应，-氨基和-羧基共同参与的反应
5.氨基酸的旋光性和光谱性质
氨基酸的旋光性和立体化学，氨基酸的光谱性质
6.氨基酸混合物的分析和分离
分配层析，离子交换层析
7.肽
肽和肽键的结构，肽的物理和化学性质，天然存在的活性肽
8.蛋白质的组成､分类､分子大小和结构层次
蛋白质的元素组成与分类，蛋白质分子的大小与形状，蛋白质分子结构的组织层次
9.蛋白质的一级结构
蛋白质的氨基酸序列决定蛋白质的功能，蛋白质一级结构的举例
10.蛋白质测序的一些常用方法
末端残基分析，二硫键的断裂，氨基酸组分分析，多肽链的部分裂解，肽段氨基酸序列测定，确定二硫键位置
11.氨基酸序列与生物进化
序列的同源性、同源蛋白质和蛋白质家族，同源蛋白质氨基酸序列的物种差异
二、蛋白质的三维结构
1.蛋白质三维结构概述
维持蛋白质三维结构的作用力，肽键具有刚性和平面的性质，多肽主链折叠的空间限制
2.测定蛋白质三维结构的方法
主要方法：X-射线衍射法，核磁共振法
3.蛋白质的二级结构
-螺旋，-构象，-转角， 无规卷曲
4.纤维状蛋白质
-角蛋白，-角蛋白，胶原蛋白
5.蛋白质超二级结构和结构域
6.球状蛋白质与三级结构
三级结构的形成、特征
7.膜蛋白的结构
膜内在蛋白，脂锚定蛋白
8.四级结构和亚基缔合
四级结构的概念、四级缔合在结构和功能上的优越性，四级结构的对称性
9.蛋白质的变性､折叠和结构预测
蛋白质的变性，氨基酸序列规定了蛋白质的三维结构，蛋白质折叠的热力学与动力学
三、蛋白质的生物学功能
1.蛋白质功能的多样性
2.氧结合蛋白质—肌红蛋白:贮存氧
氧气与血红素辅基的结合，肌红蛋白是珠蛋白家族的成员，肌红蛋白与氧的结合，蛋白质结构如何影响配体的结合
3.氧结合蛋白质—血红蛋白:转运氧
血红蛋白的结构，人体血红蛋白的亚基种类与组成方式，结合氧时血红蛋白的构象变化，血红蛋白与氧结合是协同的，协同性配体结合的定量描述，Bohr效应， 2,3-二磷酸甘油酸(BPG)调节血红蛋白对氧的亲和力
4.血红蛋白分子病
四、蛋白质的性质､分离纯化和鉴定
1.蛋白质在水溶液中的行为
蛋白质的酸碱性质，蛋白质的胶体性质，蛋白质的沉淀
2.蛋白质分离纯化的一般程序
3.蛋白质分离纯化的方法
分离纯化法的依据，等电点沉淀和盐析，有机溶剂分级分离法，透析和超滤，密度梯度超速离心，凝胶过滤法，凝胶电泳，等电聚焦和双向电泳，离子交换层析，亲和层析
4.蛋白质相对分子质量的测定
凝胶过滤法，SDS-PAGE法，沉降速度法，质谱法
5.蛋白质的含量测定与纯度鉴定
常用的蛋白质含量测定与纯度鉴定方法及原理
五、酶的催化作用
1.酶是生物催化剂
酶与一般催化剂的共同点，酶通过降低活化能提高反应速度，酶作为生物催化剂的特性
2.酶的化学本质及其组成
3.酶的命名和分类
4.酶的专一性
5.酶的活力测定和分离纯化
6.非蛋白质生物催化剂—核酶
7.抗体酶
六、酶动力学
1.底物浓度对酶促反应速率的影响
酶与底物的中间复合物学说，酶促反应的动力学方程，多底物的酶促反应动力学
2.酶的抑制作用
抑制程度的表示方法，抑制作用的类型，可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别，可逆抑制作用动力学，一些重要的抑制剂
3.温度对酶促反应的影响
4.pH对酶促反应的影响
5.激活剂对酶促反应的影响
七、酶作用机制和酶活性调节
1.酶的活性部位
酶活性部位的特点，研究酶活性部位的方法
2.酶催化反应的独特性质
3.酶促反应机制
基元催化反应，酶具有高效催化能力的原因
4.酶催化反应机制的实例
5.酶活性的别构调节
酶的别构效应和别构酶的性质，别构模型，别构酶的实例
6.酶活性的共价调节
酶可逆共价修饰，酶原激活
7.同工酶
八、糖类
1.糖的分类、构型与构象
2.重要的单糖、寡糖、多糖、糖蛋白和蛋白聚糖的特性与生物学功能
九、脂质
1.脂酰甘油类，重要的饱和与不饱和脂肪酸及其特点,甘油三酯,氢化,碘值
2.磷脂类，甘油磷脂，鞘氨醇，神经酰胺
3.萜类和类固醇及前列腺素，胆固醇，各种固醇的来源与转化关系，前列腺素
4.脂蛋白及其分类
十、核酸的结构和功能
1.核酸的种类和分布
2.核酸的化学组成
3.DNA的结构和功能
4.RNA的结构与功能
十一、核酸的物理化学性质和研究方法
1.核酸的水解
2.核酸的酸碱性质
3.核酸的紫外吸收
4.核酸的变性､复性及杂交
5.核酸的分离和纯化
6.核酸序列的测定
7.DNA微阵技术
十二、维生素和辅酶
1.维生素的概念，维生素和辅酶的关系
2.脂溶性维生素和水溶性维生素
维生素A在视觉中的作用，维生素D与固醇，维生素C与坏血病，维生素B2与FMN、FAD，泛酸，叶酸，生物素，维生素B6，维生素B族与辅酶
3.辅酶的金属离子
十三、激素和信号转导
1.激素通论
2.人和脊椎动物的一些重要激素
3.信号转导概述
信号传导的共同特点、基本过程和类型
4.G蛋白偶联受体和第二信使
G蛋白，G蛋白偶联受体，第二信使，-肾上腺素受体通过第二信使发挥作用，终止-肾上腺素能响应的几种机制，-肾上腺素能受体的脱敏作用，cAMP是多种调节分子的第二信使，第二信使二酰甘油、肌醇三磷酸和钙离子
5.受体酪氨酸激酶
6.受体鸟苷酸环化酶､cGMP 和蛋白激酶G
7.门控离子通道
乙酰胆碱受体是配体门控离子通道
8.通过核内受体的信号转导机制
十四、DNA的复制和修复
1. DNA的复制
DNA的半保留复制, DNA复制的起点和方式, DNA聚合反应有关的酶, DNA的半不连续复制, 复制中DNA的拓扑结构的改变, DNA复制的过程, 真核生物DNA的复制
2. DNA的损伤修复
错配修复,直接修复,切除修复，重组修复，应急反应和易错修复
3. DNA的突变
突变的类型，诱变剂的作用，诱变剂和致癌剂的检测
十五、DNA的重组
1. 同源重组
Holliday模型，细菌的基因转移与重组，重组有关的酶
2. 特异位点重组
λ噬菌体的整合与切除，细菌的特异位点重组，免疫球蛋白的基因重排
3. 转座重组
细菌的转座因子，真核生物的转座因子
十六、RNA的生物合成和加工
1. DNA指导下RNA的合成
DNA指导的RNA聚合酶，启动子和转录因子，转录延伸和延伸因子，终止子和终止因子
2. RNA的转录后加工
原核生物RNA的加工，真核生物RNA的一般加工，RNA的剪接、编辑和再编码， RNA生物功能的多样性，RNA的降解
3. RNA指导下RNA和DNA的合成
RNA的复制，RNA的逆转录，逆转座子的种类及作用
十七、蛋白质合成､加工和定位
1. 遗传密码
遗传密码的破译，遗传密码的基本特性
2. 蛋白质合成有关RNA和装置
核糖体，tRNA，mRNA
3. 蛋白质合成的步骤
氨基酸的活化, 肽链合成的起始、延长和终止, 多肽链的折叠与加工
4.蛋白质合成的忠实性
5.蛋白质的定位
6.蛋白质合成的抑制物
十八、基因表达调节
1. 基因表达调节的基本原理
基因表达在不同水平上的调节, 反式作用因子和顺式作用元件的调节, 调节蛋白具有DNA结合的结构域, 调节蛋白具有蛋白质-蛋白质互作结构域
2. 原核生物基因表达调节
细菌功能相关基因组成操纵子, 细菌的降解物阻遏, 合成途径操纵子的衰减作用, 核糖体蛋白与rRNA的协同合成, mRNA翻译的调节和小分子RNA的调节作用
3. 真核生物基因表达调节
转录前水平调节, 转录水平的调节, RNA加工和剪接调节, 翻译水平调节, RNA干扰和多种RNA的调节, 翻译后加工的调节, 蛋白质降解的调节
十九、基因工程､蛋白质工程及相关技术
1. DNA克隆的基本原理
DNA限制酶与片段连接，分子克隆的载体与宿主，外源基因的导入
2. 基因的分离､合成
基因文库的构建，克隆基因的分离鉴定，PCR扩增基因原理，基因的定位诱变
3. 克隆基因的表达
外源基因的原核表达、真核表达，表达产物的分离鉴定
4. 转基因植物和转基因动物
获得转基因动植物的主要方法
5. 蛋白质工程
蛋白质的分子设计与改造，蛋白质的实验进化，蛋白质工程的应用
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